Importante scoperta scientifica coinvolge anche il dipartimento di Fisica e Geologia dell’Università degli Strudi di Perugia. Anzi, a coordinare l’equipe scientifica è stato proprio un docente dell’ateneo umbro, Alessandro Paciaroni. Lo studio fondamentale sul comportamento delle proteine è stato pubblicato sulla prestigiosa rivista ‘Proceedings of the National Academy of Sciences’.
Cosa ha scoperto il team? Che quando siamo alla transizione di denaturazione, le proteine si comportano dinamicamente in modo simile ai cristalli liquidi. Una scoperta che avrà sbocchi non solo nella scienza e nella biotecnologia, ma anche nella farmacologia: i principi terapeutici dei farmaci basati su proteine hanno un valore di circa 300 miliardi di dollari sul mercato americano.
Paciaroni dice: “Conoscere le proprietà dinamiche delle proteine è una sfida essenziale per la ricerca biofisica perché le proteine regolano il metabolismo cellulare, dunque sono la chiave per capire i meccanismi della vita”. E ancora: “In particolari condizioni di temperatura, pressione o pH, le proteine perdono la loro conformazione funzionale, detta anche nativa, e transiscono a una conformazione non più attiva, detta ‘denaturata’: questa transizione è di fondamentale importanza perché marca limiti di stabilità e funzionalità di questi bio-nano-dispositivi così importanti per noi esseri viventi”.
Nel team, oltre a Paciaroni, ci sono i ricercatori dell’Università di Pisa, dell’Università di Paris Diderot Sorbonne e dell’Università di Verona. La squadra, per arrivare al sorprendente risultato finale, ha inserito una proteina modello in tre solventi diversi; così ha potuto osservare la dinamica veloce, ossia le trasformazioni in temi inferiori al nanosecondo, in corrispondenza della transizione di fusione (o denaturazione).
Lo studio ha dimostrato che, nonostante la temperatura di fusione della proteina vari a seconda del solvente utilizzato, quando ci avviciniamo a quella di fusione, le sue fluttuazioni locali raggiungono lo stesso valore. Il criterio di Lindemann, proposto nel 2010 per la fusione dei solidi, ha analogie molto forti: i cristalli fondono quando le fluttuazioni atomiche medie eccedono un certo valore di soglia del reticolo cristallino. Insomma, c’è forte somiglianza tra fusione dei solidi cristallini e biomolecole allo stato nativo.